Algunas plantas son más resistentes a tales infecciones que otras, y los biólogos de plantas quieren entender por qué. Científicos del Instituto Salk que estudian una proteína vegetal llamada #SOBER1 descubrieron recientemente un mecanismo por el cual, en contra de la intuición, las plantas parecen hacerse menos resistentes a la infección.

El trabajo, que apareció en Nature Communications el 19 de diciembre de 2017, arroja luz sobre la resistencia de las plantas [VIDEO]en general y podría conducir a estrategias para aumentar la inmunidad natural de las plantas o para contener mejor las infecciones que amenazan con destruir todo un cultivo agrícola.

"Hay muchas pérdidas en los rendimientos de cultivos debido a bacterias que matan las plantas", dice la autora principal del artículo, Joanne Chory, investigadora del Instituto Médico Howard Hughes, directora del Laboratorio de Biología Molecular y Celular de Plantas de Salk y receptora del Premio Breakthrough en 2018. en Ciencias de la vida. "Con este trabajo, nos propusimos comprender el mecanismo subyacente de cómo funciona la resistencia, y para ver qué tan general es".

Una de las formas en que las plantas luchan contra las infecciones bacterianas

Es eliminando sus propias células en las que se detectan las proteínas bacterianas . Pero algunas bacterias han desarrollado una estrategia opuesta: inyectar proteínas especiales que suprimen la respuesta inmune de la planta al agregar pequeñas etiquetas químicas que inhabilitan, llamadas grupos acetilo, a las moléculas inmunes.

Este proceso se llama acetilación. Lo que hace que ciertas plantas puedan resistir estas contramedidas bacterianas mientras que otras sucumben a la infección sigue sin estar clara.

Como medio para comprender mejor las interacciones entre patógenos y plantas, el equipo de Chory recurrió a la bien estudiada hierba Arabidopsis thaliana y, en particular, a una enzima llamada SOBER1, que previamente se había informado que suprimía la respuesta inmune de la hierba a una proteína bacteriana conocida como AvrBsT. Si bien puede parecer contradictorio usar la supresión inmune para estudiar la resistencia a la infección, los biólogos de Salk pensaron que al hacerlo podrían obtener información útil.

Los investigadores comenzaron determinando la secuencia de aminoácidos de SOBER1, el orden particular de los componentes básicos que le da a una proteína su identidad básica. Curiosamente, encontraron que era muy similar a una enzima humana relacionada con la vía del cáncer. Esta enzima contiene un túnel característico en el cual las proteínas con ciertos tipos de modificaciones pueden caber y cortarse como parte de la reacción enzimática.

Resulta que SOBER1 se puede clasificar como parte de una gran superfamilia de proteínas [VIDEO]conocida como alfa / beta hidrolasas. Estas enzimas comparten una estructura central común pero son muy flexibles en las reacciones químicas que catalizan, que van desde la descomposición de las grasas hasta la desintoxicación de sustancias químicas llamadas peróxidos.

Luego, utilizaron una técnica de más de 100 años llamada cristalografía de rayos X para determinar la estructura tridimensional de SOBER1. Si bien es similar a la enzima humana, el túnel de la enzima de la planta tenía dos aminoácidos adicionales que sobresalen de la parte superior: uno en la entrada y otro en el medio.

"Cuando los vimos, nos dimos cuenta de que tenían que tener un efecto dramático en la función porque básicamente bloquean el túnel", dice el investigador asociado de Salk y primer autor, Marco Bürger.

Para descubrir cuál podría ser el propósito, Bürger y el coautor Björn Willige, también investigador asociado, utilizaron sustratos (moléculas sobre las que actúan las enzimas) con diferentes longitudes y probaron bioquímicamente qué tan bien encajaban en la enzima y si podían cortarse. . Solo ciertos tipos se ajustan y se cortan: grupos de acetilo muy cortos. Esto sugirió que SOBER1 es una desacetilasa, una clase de enzima que elimina los grupos acetilo. Además, el equipo mutó SOBER1 y abrió así el túnel bloqueado. Con este cambio, Bürger y Willige diseñaron una enzima que perdió su fuerte especificidad por los grupos de acetilo cortos y prefirió sustratos más largos.

"Para los experimentos bioquímicos iniciales, utilizamos sustratos artificiales establecidos", dice Willige. "Pero luego queríamos ver qué pasaría en las plantas".

Para esto, utilizaron plantas de tabaco, que tienen hojas grandes con las que es fácil trabajar, y una bacteria que produce AvrBsT, que se sabe que desencadena la acetilación. Produjeron AvrBsT en diferentes regiones de hojas de tabaco junto con SOBER1 y varias versiones mutadas (y por lo tanto no funcionales) de la enzima.

Las hojas que producen AvrBsT tenían parches marrones de tejido muerto, lo que indica que AvrBsT había iniciado un programa de muerte celular para reducir la diseminación sistémica del patógeno. Las hojas que produjeron AvrBsT junto con SOBER1 se vieron saludables, lo que indica que SOBER1 invirtió la acción de AvrBsT. Sorprendentemente, las versiones SOBER1 mutadas con un túnel abierto no pudieron evitar la muerte del tejido. A partir de esto, los investigadores concluyeron que la desacetilación debe ser la reacción química subyacente que conduce a la supresión de la respuesta inmune de la planta.

Las pruebas de tabaco respaldaron la idea de que SOBER1 es una desacetilasa que eliminaría los grupos acetilo añadidos por las proteínas bacterianas. Sin los grupos de acetilo que marcaban las proteínas, la planta no los reconocía como extraños y, por lo tanto, no generaba una respuesta inmune que destruyera las células. Las hojas parecían más saludables porque las células no morían.

La función de SOBER1

Es sorprendente porque mantiene vivo el tejido infectado, lo que pone a la planta en riesgo", dice Chory, quien también es titular de la Cátedra Howard H. y Maryam R. Newman de Biología Vegetal en Salk. "Pero recién estamos comenzando a entender este tipo de mecanismos, y podría haber condiciones en las que las acciones de SOBER1 sean beneficiosas.

Pruebas adicionales mostraron que la actividad y función de SOBER1 no se limita a la hierba Arabidopsis thaliana, sino que también existe en una planta llamada colza que demuestra que los hallazgos del laboratorio de Chory podrían aplicarse a cultivos agrícolas y recursos de biocombustibles.

A continuación, a Bürger y Willige les gustaría comenzar a detectar inhibidores químicos que puedan bloquear a SOBER1, permitiendo así que las plantas tengan una respuesta inmunitaria completa frente a las bacterias patógenas. #Ciencia